PRODUKSI GELATIN DARI TULANG IKAN DAN PEMANFAATANNYA SEBAGAI BAHAN PEMBUATAN CANGKANG KAPSUL

Pembuatan cangkang kapsul dari gelatin tulang ikan sangat penting artinya untuk negara Indonesia yang mayoritas warganya adalah muslim. Hal ini berkaitan dengan hukum syariat Islam yang mewajibkan pengikutnya untuk mengkonsumsi sesuatu yang jelas kehalalannya. Gelatin yang terbuat dari tulang ikan sangat terjamin kehalalannya sedangkan gelatin yang terbuat dari tulang hewan mamalia masih diragukan kehalalannya.Isu-isu lain yang dapat mengkwatirkan pemakaian gelatin dari hewan mamalia adalah penyakit sapi gila dan antrak.

Tujuan penelitian adalah mengetahui rendemen, karakteristik proksimat dan fisikokimia gelatin dari tulang ikan dan kaki Ayam sebagai bahan farmasi pembuatan cangkang kapsul. Metode yang digunakan dalam penelitian adalah eksperimen dengan Rancangan Acak Lenngkap yang terdiri dari empat perlakuan jenis tulang dan 6 ulangan. Keempat perlakuan tersebut adalah tulang ikan Nila, tulang ikan Tuna, campuran tulang ikan Nila-Tuna (1 :1 b/b), dan tulang kaki Ayam. Gelatin hasil ekstraksi dari keempat perlakuan tersebut diamati rendemen, karakteristik proksimat (kadar air, abu, protein,dan asam amino), dan karakteristik fisikokimia (pH, viskositas, dan kekuatan gel).

Bahan Penelitian

A. Bahan Penelitian
– Tulang ikan nila
– Tulang ikan tuna
– Tulang kaki ayam
– Asam klorida pekat
– Asam asetat
– Asam sitrat
– Eter
– Asam sulfat pekat
– Asam borat
– Glycerol
– Garam kjeldahl yaitu campuran tembaga (II) sulfat: kalium sulfat (1 : 3)

Data dianalisis dengan statistik parametrik uji F dan uji Jarak Berganda Duncan pada taraf kepercayaaan 95%.

Hasil penelitian menunjukkan bahwa Rendemen gelatin tertinggi diperoleh dari ekstraksi tulang ikan Nila, kemudian diikuti tulang campuran ikan Nila-Tuna, tulang ikan Tuna dan tulang kaki Ayam dengan nilai masing-masing adalah 11,19; 10,21; 9,43; dan 6,38 %. Karakteristik proksimat dan fisikokimia gelatin yang dihasilkan dari ekstraksi tulang ikan Nila, tulang ikan Tuna, tulang campuran ikan Nila-Tuna, dan tulang kaki Ayam memenuhi standar sebagai bahan farmasi. Pembuatan cangkang kapsul dari gelatin tulang ikan sangat penting artinya untuk negara Indonesia yang mayoritas warganya adalah muslim. Hal ini berkaitan dengan hukum syariat islam yang mewajibkan pengikutnya untuk mengkonsumsi sesuatu yang jelas kehalalannya.

Gelatin yang terbuat dari tulang ikan sangat terjamin kehalalannya sedangkan gelatin yang terbuat dari tulang hewan mamalia masih diragukan kehalalannya baik dari jenisnya seperti babi atau proses penyembelihan atau pemotongannya misalnya dalam menyembelih tidak menyebut Asma Allah dan memotong tidak melalui urat leher. Isu-isu lain yang dapat mengkwatirkan pemakaian gelatin dari hewan mamalia terutama sapi adalah maraknya berita tentang penyakit sapi gila (mad cow disease). Ekstraksi gelatin dari tulang ikan merupakan usaha pemanfaatan limbah industri pengolahan ikan yaitu dari industri pengalengan dan filet. Selama ini tulang ikan sebagai limbah belum termanfaatkan secara optimal, yaitu hanya digunakan untuk bahan pembuatan pakan atau pupuk sehingga nilai ekonomisnya sangat kecil. Selain itu, pemanfaatan tulang ikan sebagai bahan baku gelatin merupakan pengolahan bersih (cleaner production) dari pengolahan ikan. Produksi bersih merupakan konsep pengolahan untuk mengurangi dampak terhadap pencemaran lingkungan.

Proporsi tulang ikan terhadap tubuh ikan mencapai 12,4 persen. Tulang ikan yang dihasilkan dari industri filet nila pada tahun 2003 sekitar 900 ton sedangkan dari pengalengan ikan tuna sekitar 5.803 ton. Umumnya rendemen gelatin dari tulang ikan sekitar 12 persen, sehingga diperkirakan gelatin yang dapat diperoleh dari 6.703 ton tulang ikan adalah 804,6 ton (Abudullah, 2005). Produksi gelatin dari tulang ikan yang sangat besar tersebut, dapat membantu pemerintah dalam meningkatkan pendapatan domistik brutonya. Hal ini disebabkan untuk memenuhi kebutuhan gelatin dalam negeri selama ini masih mengimpor seluruhnya. Impor gelatin sejak tahun 2003 terus meningkat dan pada tahun 2008 telah mencapai 6.233 ton dengan nilai Rp. 69.622.370.000,-.

Negara pemasok gelatin ke Indonesia tiga terbesar adalah China (3.877 ton), Jepang (969 ton) dan Perancis (278 ton). (Departemen Kelautan dan Perikanan dalam Abdullah, 2008). Dengan demikian sangat penting dilakukan serangkaian penelitian yang diawali dengan mengkarakterisasi sifat fisikkimia dan proksimat gelatin hasil ektrasi dari tulang ikan sebagai langkah awal untuk memulai produksi gelatin dari tulang ikan yang dapat digunakan sebagai bahan dasar pembuatan kapsul untuk kemajuan Industri farmasi dan kesehatan dalam negeri dan merupakan industri yang sangat menjanjikan untuk di kembangkan dipasar expor,eropa,timur tengah dan Asia Barat. Dengan sifat termomikanik yang sebanding dengan kapsul yang terbuat dari gelatin sumber lainnya, Kapsul yang terbuat dari gelatin ikan ini akan terjamin kehalalannnya,sesuai dengan Indonesia yang mayoritas muslim,

Kolagen

Kolagen merupakan komponen struktural utama dari jaringan ikat putih (white connetive tissue) yang meliputi hampir 30 persen dari total protein pada jaringan dan organ tubuh vertebrata dan invertebrata. Pada mamalia, kolagen terdapat di kulit, tendon, tulang rawan dan jaringan ikat. Demikian juga pada burung dan ikan, sedangkan pada avertebrata kolagen terdapat pada dinding sel (Baily and Light, 1989).

Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya. Asam amino glisin,prolin dan hidroksiprolin merupakan asam amino utama kolagen. Asam-asam amino aromatik dan sulfur terdapat dalam jumlah yang sedikit. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino pembatas dalam berbagai protein (Chaplin, 2005). Molekul dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang mempunyai struktur batang dengan BM 300.000, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap tigarantai polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri,menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara group NH dari residu glisin pada rantai yang satu demean group CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin, prolin,dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan memperkuat triple heliks (Wong, 1989).Susunan molekul tropokolagen pada fibril kolagen (Lehninger, 1997).

Pada Gambar 1, bagian (a) memperlihatkan tiap molekul tropokolagen yang memanjang sampai empat garis melintang dengan selang 64 nm. Kepala molekul tropokolagen tersusun sedemikian rupa sehingga terdaftar dengan selang 64 nm.
Di bawah diagram skema fibril (b) terlihat gambaran bagian molekul tropokolagen yang memperlihatkan kerangka tropokolagen heliks ganda tiga.

Pembesaran lebih lanjut pada bagian (c) memperlihatkan bahwa tiap-tiap rantai dari ketiga peptida tropokolagen merupakan suatu heliks, sudut dan ruang antaranya ditentukan oleh gugus R yang kaku dari sejumlah residu prolin dan hidroksiprolin (Lehninger, 1997).

Tropokolagen akan terdenaturasi oleh pemanasan atau perlakuan dengan zat
seperti asam, basa, urea, dan potassium permanganat. Selain itu, serabut kolagen
dapat mengalami penyusutan jika dipanaskan di atas suhu penyusutannya (Ts).
Suhu penyusutan (Ts) kolagen ikan adalah 45oC. Jika kolagen dipanaskan pada T>Ts (misalnya 65 – 70oC), serabut triple heliks yang dipecah menjadi lebih panjang.

Pemecahan struktur tersebut menjadi lilitan acak yang larut dalam air inilah yang
disebut gelatin. Menurut Fernandez-Diaz, et.al (2001), kolagen kulit ikan lebih
mudah hancur daripada kolagen kulit hewan, dimana kedua jenis kolagen ini akan hancur oleh proses pemanasan dan aktivitas enzim.

Gelatin

Gelatin adalah derivat protein dari serat kolagen yang ada pada kulit, tulang,
dan tulang rawan. Susunan asam aminonya hampir mirip dengan kolagen, dimana glisin sebagai asam amino utama dan merupakan 2/3 dari seluruh asam amino yang menyusunnya, 1/3 asam amino yang tersisa diisi oleh prolin dan hidroksiprolin (Chaplin, 2005).

Asam-asam amino saling terikat melalui ikatan peptida membentuk gelatin.

Pada Gambar 2 dapat dilihat susunan asam amino gelatin berupa Gly-X-Y dimana X umumnya asam amino prolin dan Y umumnya asam amino hidroksiprolin. Tidak terdapatnya triptofan pada gelatin menyebabkan gelatin tidak dapat digolongkan sebagai protein lengkap (Grobben, et al. 2004). Berat molekul gelatin rata-rata berkisar antara 15.000 – 250.000. Menurut
Chaplin (2005), berat molekul gelatin sekitar 90.000 sedangkan rata-rata berat molekul gelatin komersial berkisar antara 20.000 – 70.000

Gelatin terbagi menjadi dua tipe berdasarkan perbedaan proses pengolahannya, yaitu tipe A dan tipe B. Dalam pembuatan gelatin tipe A, bahan baku diberi perlakuan perendaman dalam larutan asam sehingga proses ini dikenal dengan sebutan proses asam. Sedangkan dalam pembuatan gelatin tipe B, perlakuan yang diaplikasikan adalah perlakuan basa. Proses ini disebut proses alkali (Utama, 1997).

Bahan baku yang biasanya digunakan pada proses asam adalah tulang dan
kulit babi, sedangkan bahan baku yang biasa digunakan pada proses basa adalah tulang dan kulit jangat sapi. Menurut Wiyono (2001), gelatin ikan dikatagorikan sebagai gelatin tipe A. Secara ekonomis, proses asam lebih disukai dibandingkan proses basa. Hal ini karena perendaman yang dilakukan dalam proses asam relatif lebih singkat dibandingkan proses basa.

Proses perubahan kolagen menjadi gelatin melibatkan tiga perubahan berikut:

1. Pemutusan sejumlah ikatan peptida untuk memperpendek rantai

2. Pemutusan atau pengacauan sejumlah ikatan camping antar rantai

3. Perubahan konfigurasi rantai Gelatin larut dalam air, asam asetat dan pelarut alkohol seperti gliserol, propilen glycol, sorbitol dan manitol, tetapi tidak larut dalam alkohol, aseton, karbon tetraklorida, benzen, petroleum eter dan pelarut organic lainnya.

Menurut Norland (1997), gelatin mudah larut pada suhu 71,1oC dan cenderung membentuk gel pada suhu 48,9 oC. Sedangkan menurut Montero, et al. (2000), pemanasan yang dilakukan
untuk melarutkan gelatin sekurang-kurangnya 49oC atau biasanya pada suhu 60 –70oC.

Gelatin memiliki sifat dapat berubah secara reversible dari bentuk sol ke gel,
membengkak atau mengembang dalam air dingin, dapat membentuk film,
mempengaruhi viskositas suatu bahan, dan dapat melindungi sistem koloid (Parker,1982).
Menurut Utama (1997), sifat-sifat seperti itulah yang membuat gelatin lebih disukai dibandingkan bahan-bahan semisal dengannya seperti gum xantan, keragenan
dan pektin.

Pembuatan Gelatin

Pada prinsipnya proses pembuatan gelatin dapat dibagi menjadi dua macam,
yaitu proses asam dan proses basa. Perbedaan kedua proses ini terletak pada proses perendamannya.

Berdasarkan kekuatan ikatan kovalen silang protein dan jenis bahan yang diekstrak, maka penerapan jenis asam maupun basa organik dan metode
ekstraksi lainnya seperti lama hidrolisis, pH dan suhu akan berbeda-beda (Gilsenan,et.al, 2000)

Menurut Hinterwaldner (1977), proses produksi utama gelatin dibagi dalam
tiga tahap : 1) tahap persiapan bahan baku antara lain penghilangan komponen non kolagen dari bahan baku, 2) tahap konversi kolagen menjadi gelatin, dan 3) tahap pemurnian gelatin demean penyaringan dan pengeringan.

Pada tahap persiapan dilakukan pencucian pada kulit dan tulang. Kulit atau
tulang dibersihkan dari sisa-sisa daging, sisik dan lapisan luar yang mengandung
deposit-deposit lemak yang tinggi. Untuk memudahkan pembersihan maka
sebelumnya dilakukan pemanasan pada air mendidih selama 1 –2 menit (Pelu, et al.,998).

Proses penghilangan lemak dari jaringan tulang yang biasa disebut degresing,
dilakukan pada suhu antara titik cair lemak dan suhu koagulasi albumin tulang yaitu antara 32 – 80oC sehingga dihasilkan kelarutan lemak yang optimum (Wars dan Courts, 1977).

Pada tulang, sebelum dilakukan pengembungan terlebih dahulu dilakukan
proses demineralisasi yang bertujuan untuk menghilangkan garam kalsium dan garam lainnya dalam tulang, sehingga diperoleh tulang yang sudah lumer disebut ossein (Utama, 1997). Menurut Wiyono (1992), asam yang biasa digunakan dalam proses demineralisasi adalah asam klorida dengan konsentrasi 4 – 7 %.

Sedangkan menurut Hinterwaldner (1977), proses demineralisasi ini sebaiknya dilakukan dalam wadah tahan asam selama beberpa hari sampai dua minggu.

Selanjutnya pada kulit dan ossein dilakukan tahap pengembungan (swelling)
yang bertujuan untuk menghilangkan kotoran-kotoran dan mengkonversi kolagen
menjadi gelatin (Surono, et al., 1994).

Pada tahap ini perendaman dapat dilakukan dengan larutan asam organik seperti asam asetat, sitrat, fumarat, askorbat, malat,suksinat, tartarat dan asam lainnya yang aman dan tidak menusuk hidung.
Sedangkan asam anorganik yang biasa digunakan adalah asam hidroklorat, fosfat, dan sulfat.

Jenis pelarut alkali yang umum digunakan adalah sodium karbonat, sodium
hidroksida, potassium karbonat dan potassium hidroksida (Choi and Regestein, 2000)

Menurut Ward dan Court (1977) asam mampu mengubah serat kolagen triple
heliks menjadi rantai tunggal, sedangkan larutan perendam basa hanya mampu
menghasilkan rantai ganda. Hal ini menyebabkan pada waktu yang sama jumlah kolagen yang dihidrolisis oleh larutan asam lebih banyak daripada larutan basa.

Karena itu perendaman dalam larutan basa membutuhkan waktu yang lebih lama
untuk menghidrolisis kolagen. Menurut Utama (1997), tahapan ini harus dilakukan
dengan tepat (waktu dan konsentrasinya) jika tidak tepat akan terjadi kelarutan
kolagen dalam pelarut yang menyebabkan penurunan rendemen gelatin yang
dihasilkan.

Hasil penelitian Surono et al., (1994) dalam pembuatan gelatin dari kulit ikan
cucut menunjukkan bahwa pada tahap pengembungan kulit lama perendaman yang terbaik adalah 24 jam dengan konsentrasi asam asetat 4%. Sedangkan Ariyanti (1998), dalam pembuatan gelatin dari tulang domba menggunakan larutan HCl 5 % dengan waktu perndaman 1 –2 hari.

Tahapan selanjutnya, kulit dan ossein diekstraksi dengan air yang dipanaskan.
Ekstraksi bertujuan untuk mengkonversi kolagen menjadi gelatin. Suhu minimum
dalam proses ekstraksi adalah 40 – 50oC (Choi and Regenstein, 2000) hingga suhu
100oC (Viro, 1992). Ekstraksi kolagen tulang dilakukan dalam suasana asam pada pH 4 – 5 karena umumnya pH tersebut merupakan titik isoelektrik dari komponenkomponen protein non kolagen, sehingga mudah terkoagulasi dan dihilangkan (Hinterwaldner, 1997)
Apabila pH lebih rendah perlu penanganan cepat untuk mencegah denaturasi lanjutan (Utama, 1997).

Larutan gelatin hasil ekstraksi kemudian dipekatkan terlebih dahulu sebelum
dilakukan pengeringan. Pemekatan dilakukan untuk meningkatkan total solid larutan gelatin sehingga mempercepat proses pengeringan.

Hal ini dapat dilakukan dengan menggunakan evaporator vakum, selanjutnya dikeringkan dalam oven pada suhu 40 – 50oC (Choi and Regenstein, 2000) atau 60 – 70oC (Pelu et al., 1994).

Pengecilan ukuran dilakukan untuk lebih memperluas permukaan bahan sehingga proses dapat berlangsung lebih cepat dan sempurna. Dengan demikian gelatin yang dihasilkan lebih reaktif dan lebih mudah digunakan (Utama, 1997).

Prosedur penelitian

A. Degreasing :

Bahan baku yang digunakan adalah tulang ikan nila, tulang ikan tuna, campuran dari tulang ikan nila dan tuna dengan perbandingan 1 : 1 (b/b) dan tulang kaki ayam sebagai kontrol. Tulang-tulang tersebut dibersihkan dari sisa-sisa daging dan lemak yang masih menempel (degreasing) yaitu dengan direndam dalam air
mendidih selama 30 menit sambil diaduk-aduk. Selanjutnya tulang ditiriskan dan dipotong kecil-kecil (3 – 5 cm) untuk memperluas permukaan

B. Demineralisasi :

Bahan baku yang telah bersih itu kemudian direndam dengan larutan HCl 5%dalam wadah plastik tahan asam selama 48 jam sampai terbentuk ossein, ossein adalah tulang yang lunak. Ossein dicuci dengan menggunakan air suling sampai pHnya netral (6 – 7).

C. Ekstraksi :

Ossein yang ber-pH netral tersebut dimasukkan ke dalam beaker glass dan
ditambahkan aquadest, perbandingan ossein dengan aquadest adalah 1 : 3 (b/b).
Setelah itu diekstraksi dalam waterbath pada suhu 90oC selama 7 jam.
Kemudian disaring dengan kertas saring whatman. Hasil saringan dipekatkan
dengan evaporator.

D. Pengeringan :

Cairan pekat gelatin yang diperoleh dari penguapan dengan evaporator itu
dituang ke dalam pan aluminium yang dialasi plastik untuk dikeringkan dalam
oven pada suhu 50oC selama 24 jam, setelah kering kemudian digiling dan
dianalis Secara skematis, prosedur penelitian dalam produksi gelatin sebagaimana terlihat dalam gambar 3

Rancangan Percobaan

Rancangan dalam percobaan ini digunakan acak lengkap yang terdiri dari 4
perlakuan jenis tulang yaitu (A) tulang ikan nila, (B) tulang ikan tuna, (C) Campuran antara tulang ikan nila dan tuna dengan perbandingan 1 : 1 (b/b) dan tulang kaki ayam sebagai kontrol.

Keempat perlakuan tersebut diulang sebanyak 6 kali untuk memenuhi persyaratan nilai galat tidak kurang atau sama dengan 15.

Pengamatan

Pengamatan dilakukan terhadap rendemen, karakteristik proksimat dan
karakteristik fisikokimia gelatin yang dihasilkan. Karakteristik proksimat meliputi kadar air, kadar abu, kadar protein dan asam amino. Karakteristik fisikokimia meliputi pH, viskositas dan kekuatan gel.
Prosedur untuk masing-masing pengukuran terdapat dalam lampiran.

Tulang ikan —>
Degreasing (penghilangan lemak).—>
Direndam pada air mendidih selama 30 menit —>
Pengecilan ukuran 2 – 5 cm2 —>
Demineralisasi (perendaman dalam HCl 5%, 48 jam) —>
Ossein —>
Pencucian demean air mengalir hingga pH netral (6 – 7) —>
Ekstraksi dalam Waterbath pada suhu 90oC selama 7 jam—>
Ekstrak disaring —>
Dipekatkan dengan Evaporator —>
Dikeringkan dengan oven pada suhu 50oC selama 24 jam —>
Pengecilan ukuran/penepungan —>
Pengamatan Rendemen, proksimat dan fisikokimianya.(Gb.3

Analisis data

Semua data yang diperoleh dianalis secara statistik parametrik menggunakan uji F pada tingkat kepercayaan 95 persen. Jika terdapat pengaruh yang signifikan, maka akan diteruskan dengan uji beda Duncan pada tingkat kepercayaan 95 persen).

HASIL DAN PEMBAHASAN

Rendemen Gelatin

Nilai rendemen dari suatu pengolahan bahan merupakan parameter yang
penting diketahui untuk dasar perhitungan analisis finansial, memperkirakan jumlah
bahan baku untuk memproduksi produk dalam volume tertentu, dan mengetahui
tingkat efisiensi dari suatu proses pengolahan.

Nilai rendemen gelatin dari ekstraksi
berbagai jenis tulang ikan dalam penelitian di atas, kisaran nilai rendemen dari hasil ekstraksi jenis
tulang adalah 11,19 – 6,38 %, nilai rendemen gelatin tertinggi diperoleh dari tulang ikan Nila dan terrendah dari tulang kaki Ayam.
Hasil pengujian statistik dengan uji F menunjukkan bahwa rendemen gelatin sangat dipengaruhi oleh jenis tulang.

Gelatin merupakan hasil transformasi dari kolagen. Semakin banyak kolagen
terdapat dalam tulang maka semakin banyak gelatin yang diperoleh dari hasil
transformasi tersebut.

Menurut Huss (1995), jumlah kolagen dalam tulang ikan sangat bervariasi antar dan di dalam speceis, kolagen dalam ikan bertulang keras sekitar 3% sedangkan ikan bertulang rawan adalah 10% dari total protein.

Faktor lain yang mempengaruhi nilai rendemen gelatin adalah struktur tulang.

Rendahnya nilai rendemen gelatin dari tulang kaki Ayam disebabkan struktur
tulangnya berongga, didalam rogga tersebut banyak terdapat sumsum yang bukan tersusun dari kolagen sehingga memperkecil nilai rendemen yang diperoleh.

Penghitungan nilai rendemen didasarkan atas perbandingan antara berat hasil yang
diharapkan dengan berat bahan baku yang diolah.
Nilai rendemen gelatin dari hasil penelitian ini kecuali tulang kaki Ayam adalah lebih tinggi dibandingkan dengan rendemen berbahan baku tulang ikan Cucut
(8,9%) (Aviana, 2002) dan tulang ikan Pari (6,1%) (Soviana, 2002), akan tetapi lebih
rendah dibandingkan dengan rendemen berbahan baku tulang ikan patin (15,38%)
(Peranginangin, dkk., 2005) dan tulang ikan Kakap Putih (16,8%) (Dahlian, 2004).
Nilai yang berbeda tersebut disebabkan oleh perlakuan dalam proses pengolahannya yang tidak sama terutama dalam perlakuan konsentrasi asam yang digunakan dalam perendaman dan suhu serta waktu pemanasan pada proses ekstraksi.

Menurut Poppe (1992), pemecahan triple helik akan semakin besar jika laju
hidrolisis semakin cepat, sehingga proses transformasi kolagen menjadi gelatin akan
semakin banyak. Pernyataan ini didukung oleh hasil penelitian yang dilakukan Edi
(1998) yaitu rendemen gelatin semakin meningkat sejalan dengan penurunan pH yang disebabkan oleh peningkatan konsentrasi ion H yang akan mempercepat laju hidrolisis.

Proses pemanasan umumnya dilakukan diatas suhu susut kolagen yaitu lebih
tinggi dari suhu 60o – 70o C.
Jika suhu ekstraksi dilakukan diatas suhu tersebut,serabut triple heliks yang dipecah menjadi lebih panjang sehingga kolagen diubah menjadi gelatin.
Suhu dan lama ekstraski yang digunakan dalam penelitian ini diacu dari penelitian Peranginangin dkk, (2005), yaitu 90oC selama 7 jam.

Secara umum gelatin merupakan zat yang sangat diperlukan untuk bagi banyak Industri. multi aplikasi dari gelatin membuat kebutuhan industri akan gelatin akan terus meningkat.
Bagi kalangan oportunis gelatin dipandang sebgai komoditas ang sangat menguntungkan dengan sedikitnya kompetitor khususnya di Indonesia.